Kamis, 01 September 2016

Peranan Enzim Katalase

                           
Hasil praktek biologi
 “LAPORAN PRAKTIKUM BIOLOGI KERJA ENZIM KATALASE”

HASIL PENGAMATAN
Tabel Pengamatan
Larutan
Ektrak hati + H2O2
Keterangan
Gelembung
Nyala Api
Netral
+++
Nyala terang
Basa
++
Tetap
Asam
-
Padam
Dipanaskan
+
Padam
Didinginkan
+++
Nyala terang

Keterangan :
+ + +         = banyak gelembung
+ +             = gelembungnya sedang
+                = sedikit gelembung
-                 = tidak ada gelembung








PERTANYAAN
1.      Bagaimana sifat H2O2  ?
Jawaban :
HO  ( Hidrogen Peroksida ) besifat korosif dan sangat berbahaya bagi tubuh karena mengandung bahan-bahan anorganik yang tidak dibutukan bagi tubuh. HO terbentuk pada proses pencernaan makanan.
Hidrogen peroksida dengan rumus kimia (H2O)2 ditemukan oleh Louis Jacquea Thenard pada tahuna 1818. Senyawa ini merupakan bahan kimia organik yang memiliki sifat oksidator kuat dan bersifat racun dalam tubuh.
Senyawa peroksida harus segera di uraikan menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya. Enzim katalase mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Penguraian Hidrogen Peroksida (H2O2) ditandai dengan timbulnya gelembung. Bentuk reaksi kimianya adalah :
2H2O2 →2H2O + O2
Sumber :

2.      Mengapa pada percobaan menggunakan hati ?
Jawaban :
Karena hati adalah organ tubuh yang banyak mengandung enzim katalase yang dapat mengubah HO menjadi 2HO dan O yang tidak berbahaya bagi tubuh. Gelembung yang timbul ke atas saat di beri HO membuktikan adanya O oleh karena itu saat gelembung pecah ke atas di beri bara api untuk memperjelas keberadaan nya. Sedangkan HO sudah terlihat saat memisahkan diri dari hati ayam yang akan terlihat pada lapisan di atas hati ayam pada tabung reaksi.
Sumber :

3.      Apa yang kalian ketahui tentang Enzim katalase tuliskan reaksi penguraiannya ?
Jawaban :
Enzim adalah katalis yang terbuat dari protein dan dihasilkan oleh sel. Enzim mempunyai sifat spesifik yaitu hanya mengatalisis reaksi kimia tertentu. Kegunaan enzim katalase adalah menguraikan Hidrogen Peroksida (H2O2) yang memiliki sifat oksidator kuat dan merupakan senyawa racun dalam tubuh yang terbentuk pada proses pencernaan makanan. Dengan adanya enzim katalase, senyawa Hidrogen Peroksida (H2O2) dapat diuraikan menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya ditandai dengan timbulnya gelembung. Ada tidaknya gelembung merupakan indikator adanya air dalam wujud uap. Sedangkan menyala atau tidaknya bara merupakan indikator adanya gas oksigen dalam tabung tersebut.
Enzim katalase yang dihasilkan peroksisom pada hati akan mengalami denaturasi (kerusakan) pada suhu yang tinggi ataupun pada suasana asam dan basa. Enzim katalase bekerja secara optimal pada suhu kamar (±30 C) dan suasana netral. Hal ini dapat dilihat pada suasana asam, basa, dan suhu tinggi, laju reaksi menjadi sangat lambat. Bahkan terhenti sama sekali. Indikasinya adalah sedikitnya gelembung yang dihasilkan dan bara api tidak menyala. Sedangkan pada suhu normal dan pH netral, reaksi berjalan dengan lancar.
Cara kerja yang dilakukan enzim yaitu molekul selalu bergerak dan saling bertumbukan satu sama lainnya. Jika ada molekul substrat menumbuk molekul enzim yang tepat maka akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya molekul substrat tersebut disebut dengan sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi dan terbentuk molekul produk.
HOHO + O
Sumber :

4.      Jelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi enzim katalase, dimanakah dibuat dalam sel?
Jawaban :
a.      Konsentrasi enzim
Semakin besar konentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua substrat sudah terikat oleh enzim.
b.       Konsentrasi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat.Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif.Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat.Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi.Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
c.        Suhu
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu.Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun.
Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim.Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis.Pada temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi, kompetensor katalisis tergantung suhu normal sel, yang mana enzim itu berada.Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55oC.Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang lebih 100°C.
d.      Pengaruh Ph
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya.Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi.pH tersebut dinamakan pH optimum.
e.       Pengaruh Inhibator
1.       Hambatan Reversibel
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi dinamakan inhibitor.Hambatan terhadap aktivitas enzim dalam suatu reaksi kimia mempunyai arti yang penting, karena hambatan tersebut merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi pada tubuh.Disamping itu hambatan dapat memberikan gambaran lebih jelas tentang mekanisme kerja enzim.Hambatan reversible dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.
Hambatan bersaing
Disebabkan karena adanya molekul yang mirip dengan substrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor. Pembentukan kompleks enzim inhibitor ini sama dengan pembentukan kompleks enzim substrat,yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim.Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks enzim substrat dengan cara membentuk kompleks enzim inhibitor yang tidak dapat membentuk hasil reaksi P. Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks enzim substrat dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi.
Hambatan tidak bersaingTidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing.Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim diluar bagian aktif.Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.
2.       Hambatan IrreversibelHambatan irreversible ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim.Dengan demikian mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut.
a.      Konsentrasi Ion Hidrogen
Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen.Kebanyakan enzim intraseluler menunjukkan aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9.Hubungan dari aktivitas konsentrasi ion H menunjukkan keseimbangan antara denaturasi enzim pada pH yang tinggi dan rendah serta efek pada enzim, substrat, atau keduanya.
b.       Ion Logam
Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada lebih seperempat dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan pengatur, khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat. Kalau kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat, aktifitas maksimal secara khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam di sekitar satu. Kelebihan logam atau kelebihan ATP merupakan hambatan karena senyawa-senyawa nukleosida di– dan trifosfat membentuk kompleks yang stabil dengan kation-kation dwi-valensi, konsentrasi intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi konsentrasi intraseluler ion-ion logam bebas dan dengan demikian mempengaruhi pula aktivitas enzim-enzim tertentu.
c.         Efektor Alosterik
Aktivitas katalitik enzim-enzim pengatur tertentu diatur oleh efektor alosterik berbobot molekul rendah yang umumnya tanpa atau mempunyai sedikit kemiripan structural dengan substrat ataupun koenzim bagi enzim yang diatur itu.Inhibisi umpan balik merupakan istilah yang mengacu pada penghambatan aktivitas suatu enzim dalam lintasan biosintesis oleh produk akhir dari lintasan terakhir.
Sumber :
Wigati Hadi Omegaati, Siti Nur Hidayah, Rumiyati, Teo sukoco.2006.Intan Pariwara.




1 komentar:

  1. Lucky Club Casino Site Review - LuckyClub.live
    We review Lucky Club Casino Site, where you can play luckyclub.live for real prizes. Lucky Club Casino is one of the newest in the gambling industry, and we

    BalasHapus